摘要

为了明确类芽孢杆菌(Paenibacillus sp.)Bg1的主要抗真菌物质及其特性,本文利用抑菌圈法测定了Bg1抗菌蛋白在各种处理条件下抑菌活性的稳定性;通过60%硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex A50离子交换层析及Sephadex G100凝胶过滤层析进行了抗菌蛋白的分离纯化,以SDS-PAGE进行了其纯度检测。结果表明,28~100℃处理30 min、4℃存放55 d及在pH值3~7范围内菌株Bg1抗菌蛋白抑菌活性均无显著性变化,但pH值!8显著影响其抑菌活性,蛋白酶处理则使其抑菌活性完全丧失;纯化后所得抗菌蛋白分子量约10 KD。据此可知,类芽孢杆菌Bg1主要抗菌活性物质为低...

  • 单位
    北京市农林科学院; 广东海洋大学