光谱法和分子对接方法研究罗利环素与人血清白蛋白的相互作用

作者：方庆; 董澄宇; 王宇; 刘颖

来源：SPECTROSCOPY AND SPECTRAL ANALYSIS, 2018, 38(3): 990-996.

DOI：10.3964/j.issn.1000-0593(2018)03-0990-07

• 罗利环素
• 人血清白蛋白
• 多光谱技术
• 分子对接

在模拟人体生理条件下,应用多光谱法和分子对接技术对罗利环素(RTC)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用进行了研究.实验通过消除内滤光来提高荧光数据的准确性.此外,荧光光谱和紫外光谱的结果表明RTC与HSA的猝灭方式是静态猝灭,且在298和310 K温度下的结合位点数分别为1.09和0.95.在两个不同温度下的结合常数分别为 K298 K=3.13×105L·mol-1和 K310 K=0.70×105L·mol-1.根据热力学参数的计算结果可知,RTC与 HSA的结合作用力主要是氢键和范德华力.取代实验表明,RTC在 HSA的Site Ⅰ,ⅡA子域上有一个结合位点.根据非辐射能量转移理论得到的RTC和 HSA氨基酸残基间的结合距离为2.59 nm.三维荧光光谱表明RTC和HSA的相互作用改变了蛋白质的构象.此外,采用傅里叶变换红外光谱法对RTC与HSA作用前后HSA二级结构的变化进行了定量分析,结果表明,α-螺旋结构含量降低了8.4%,β-折叠含量从30.3% 增加到31.4%,β-转角也从15.6% 增加到了16.1%.分子对接进一步显示RTC通过氢键、疏水作用力、极性键等多种作用力与HSA的ⅡA子域上氨基酸残基相互作用.实验结果有助于从分子水平研究RTC和HSA的相互作用.

• 单位
  中央民族大学生命与环境科学学院; 北京