猪肉中AMP脱氨酶的分离纯化及其特性研究

摘要

从生鲜猪肉中分离提纯AMP脱氨酶(AMPD),并对其性质进行了研究。将猪肉AMP脱氨酶的初提物经磷酸纤维素层析、Q-Sepharose Fast Flow层析及5’-AMP琼脂糖层析等纯化步骤,得到经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白质区带的酶液。提纯倍数为133.68,酶液比活力2.5U/mg。利用凝胶过滤法测定酶的相对分子量为178ku,SDS-PAGE测定酶的亚基相对分子量为87ku。酶的等电点为6.81。酶催化AMP脱氨反应的最适pH为5.9,pH在5.2~6.4的范围内稳定。最适温度为37℃,高于42℃时不稳定。不同来源的AMP脱氨酶其激活剂及抑制剂基本一致。

关键词